| Título : |
Bioquímica |
| Tipo de documento: |
texto impreso |
| Autores: |
Robert H. Horton, Autor ; Laurence A. Moran, Autor ; Raymond S. Ochs, Autor |
| Editorial: |
Prentrice-Hall |
| Fecha de publicación: |
1995 |
| Número de páginas: |
2235 p. |
| Il.: |
il, tbls. |
| Dimensiones: |
impreso |
| ISBN/ISSN/DL: |
978-0-13-042409-9 |
| Idioma : |
Español (spa) |
| Clasificación: |
QU 34 Bioquímica |
| Nota de contenido: |
CAPÍTULO I: Introducción a la bioquímica. CAPÍTULO II: Agua. La molécula de agua es polar. La molécula de agua forma puentes de hidrógeno. Las sustancias iónicas y polares se disuelven con facilidad en agua. Las sustancias no polares son insolubles en el agua. Las interacciones con covalentes son importantes en las células. El agua es nucleofílica. El agua experimenta ionización. La escala de pH proporciona una medida de la acidez y la basicidad. Las constantes de disociación ácida se determinan por titulación. Las soluciones amortiguadoras resisten los cambios de ph. Las soluciones acuosas pueden desarrollar presiones osmóticas. CAPÍTULO III: Amioácidos y las estructuras primarias de las proteínas. Las proteínas están formadas a partir de 20 aminóacidos diferentes. Los 20 aminoácidos tienen cadenas laterales diferentes. Los estados iónicos de los aminoácidos dependen del pH del medio ambiente. Los aminoácidos en las proteínas se pueden purificar por una diversidad de técnicas bioquímicas. La composición de aminoácidos de loas proteínas se puede determinar cuantitativamente. El procedimiento de degradación de Edman se utiliza para determinar la secuencia de residuos de aminopacidos. Las proteínas se pueden romper selectivamente para formar péptidos más cortos. La comparación de la estructuras primarias de las proteínas se pueden romper selectivamente para formar péptidos más cortos. La comparación de las estructuras primarias de las proteínas puede revelar interrelaciones evolutivas. CAPÍTULO IV: Proteínas; estructura tridimensional y función. El grupo péptido es polar y planar. Las cadenas peptídicas asumen un número restringido de conformaciones. Existen cuatro niveles de estructura en las proteínas. La hélice a y la lámina b con las estructuras secundarias comunes. En el colágeno se encuentra una estructura helicoidal diferente. Las regiones no repetitivas son indispensables en las proteínas globulares. Las gráficas de Ramachandran indican que los residuos de aminoácidos pueden asumir pocas conformaciones. Las estructuras supersecundarias son combinaciones de estructuras secundarias. Los elementos estructurales secundarios de las proteínas globulares se pueden acomodar en la estructura terciaria y cuaternaria. La cristalografía de rayos X y la espectroscopía de resonancia magnética nuclear se utilizan para determinar las estructuras tridimensionales de las proteínas. El plegado y la estabilización de las proteínas globulares dependen de una diversidad de interacciones. Los agentes desnaturalizantes causan la desplegadura de las proteínas. Las estructuras de las proteínas globulares les permiten unirse selectiva y transitoriamente a otras moléculas. La miogloobina y la hemoglobina tienen curvas diferentes de asociación al oxígeno. La hemoglobina es una proteína alostérica. La anemia falciforme es una enfermedad molecular. CAPÍTULO V: Propiedades de las enzimas. Las enzimas reciben nombre y se clasifican de acuerdo a las reacciones que catalizan. Experimentos cinéticos revelan las propiedades generales de las enzimas. La ecuación de Michaelis-Menten es una ecuación de velocidad para la catálisis enzimática. Las constantes de velocidad indican la eficiencia catalítica de las enzimas. Los inhibidores reversibles se fijan a las enzimas mediante fuerzas no covalentes. Las mediciones cinéticas pueden determinar el orden de fijación de los sustratos y la liberación de los productos en las reacciones de multisustratos. Los inhibidores irreversibles modifican covalentemente a las enzimas. La mutagénesis sitio-dirigida se utiliza para producir enzimas modificadas. La quimiotripsina, como muchas proteasas, es sintetizada como un precursos inactivo. El análisis cristalográfico con rayos X ha revelado la base de la especificidad del sustrato de las serina proteasas. Las enzimas reguladoras son, normalmente, oligómeros. Se han propuesto dos modelos para describir la regulación alostérica. La aspartato transcarbamoilasa fue la primera enzima alostérica en ser caracterizada por completo. Algunas enzimas reguladoras experimentan modificación covalente. Los complejos de multienzimas y las enzimas multifuncionales han incrementado la eficiencia. CAPÍTULO VI: Mecanismos enzimáticos. Los mecanismos enzimáticos se describen con la terminología de la química. Los catalizadores estabiliza los estados de transición. Los aminoácidos polares forman los centros catalíticos de las enzimas. Casi todos los mecanismos enzimáticos de transferencia de grupos se efectúan por catálisis covalente. Las velocidades de las reacciones enzimáticas son afectadas por el ph. El límite superior para la catálisis es la velocidad de difusión. La unión de los reactantes desempeña el papel más importante en la catálisis enzimpatica. El efecto de la proximidad es un fenómeno antientropía. La fijación en extremo apretrada del sustrato a una enzima puede interferir con la catálisis. Los estados de transición se fijan firmemente a las enzimas. Los análogos de los estados de ransición son inhibidores potentes. Experimentos con RNAt sintetasa han demostrado el papel de los puentes de hidrógeno en la catálisis. Los mecanismos de las serina proteasas ilustran tanto las modalidades químicas como las de unión de la catálisis. CAPÍTULO VII: Coenzimas. Algunas coenzimas se derivan de metabolitos comunes. En los animales, muchas coenzimas se drivan de las vitaminas B. El pirofosfato de tiamina es un derivado de la vitamina b1. Eñ fosfato de piridoxal es un derivado de la vitamina b6. La biotina sirve como un grupo prostético para algunas carboxilasas.El tetrahidrofolato y la tetrahidrobiopterina son pterinas. La coenzima A es un derivado del ácido panototénico. La vitamina B12 y sus formas de coenzimas contienen cobalto. El ácido lipóico es un cofactor para algunas reacciones de acil-tranferencia. La ubiquinona es coenzima liposoluble. Algunos residuos de aminoácidos son modificados para formar grupos prostéticos. Las proteínas que transfieren grupos prostéticos. Las proteínas que transfieren grupos se pueden considerar coenzimas.CAPÍTULO VIII: Carbohidratos. Los monosacáridos se pueden clasificar como aldosas y cetosas. Las aldosas y las cetosas pueden formar hemiacetales cíclicas. Hay una variedad de derivados biológicamente importantes de los monosacáridos. Los disacáridos consisten en dos residuos de monosacáridos unidos por un enlace glucosídico. Los sacáridos pueden formar enlaces glucosídicos con agluconas. Los polisacáridos son polímeros largos de residuos de monosacáridos. Los heteropolisacáridos están distribuidos ampliamente en la naturaleza. Las glucoproteínas y los proteoglucanos son macromoléculas "híbridas". CAPÍTULO IX: Lípidos y membranas biológicas. CAPÍTULO X: Ácidos nucleicos. CAPÍTULO XI: Bioenergética: ATP y otros metabolitos ricos en energía. CAPÍTULO XII: Glucólisis. CAPÍTULO XIII: El ciclo del ácido cítrico. CAPÍTULO XIV: Fosforilación oxidante. CAPÍTULO XV: Metabolismo del glucógeno, gluconeogénesis y vía de las pentosa fosfatos. CAPÍTULO XVI: Fotosíntesis.CAPÍTULO XVII: Metabolismo de los lípidos. CAPÍTULO XVIII: Metabolismo de aminoácidos. CAPÍTULO XX: Replicación y reparación del DNA. CAPÍTULO XXI: Transcripción y procesamiento de RNA. CAPÍTULO XXII: Síntesis de proteínas. |
| Link: |
https://biblio.claeh.edu.uy/pmbClaeh/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=10 |
Bioquímica [texto impreso] / Robert H. Horton, Autor ; Laurence A. Moran, Autor ; Raymond S. Ochs, Autor . - México : Prentrice-Hall, 1995 . - 2235 p. : il, tbls. ; impreso. ISBN : 978-0-13-042409-9 Idioma : Español ( spa)
| Clasificación: |
QU 34 Bioquímica |
| Nota de contenido: |
CAPÍTULO I: Introducción a la bioquímica. CAPÍTULO II: Agua. La molécula de agua es polar. La molécula de agua forma puentes de hidrógeno. Las sustancias iónicas y polares se disuelven con facilidad en agua. Las sustancias no polares son insolubles en el agua. Las interacciones con covalentes son importantes en las células. El agua es nucleofílica. El agua experimenta ionización. La escala de pH proporciona una medida de la acidez y la basicidad. Las constantes de disociación ácida se determinan por titulación. Las soluciones amortiguadoras resisten los cambios de ph. Las soluciones acuosas pueden desarrollar presiones osmóticas. CAPÍTULO III: Amioácidos y las estructuras primarias de las proteínas. Las proteínas están formadas a partir de 20 aminóacidos diferentes. Los 20 aminoácidos tienen cadenas laterales diferentes. Los estados iónicos de los aminoácidos dependen del pH del medio ambiente. Los aminoácidos en las proteínas se pueden purificar por una diversidad de técnicas bioquímicas. La composición de aminoácidos de loas proteínas se puede determinar cuantitativamente. El procedimiento de degradación de Edman se utiliza para determinar la secuencia de residuos de aminopacidos. Las proteínas se pueden romper selectivamente para formar péptidos más cortos. La comparación de la estructuras primarias de las proteínas se pueden romper selectivamente para formar péptidos más cortos. La comparación de las estructuras primarias de las proteínas puede revelar interrelaciones evolutivas. CAPÍTULO IV: Proteínas; estructura tridimensional y función. El grupo péptido es polar y planar. Las cadenas peptídicas asumen un número restringido de conformaciones. Existen cuatro niveles de estructura en las proteínas. La hélice a y la lámina b con las estructuras secundarias comunes. En el colágeno se encuentra una estructura helicoidal diferente. Las regiones no repetitivas son indispensables en las proteínas globulares. Las gráficas de Ramachandran indican que los residuos de aminoácidos pueden asumir pocas conformaciones. Las estructuras supersecundarias son combinaciones de estructuras secundarias. Los elementos estructurales secundarios de las proteínas globulares se pueden acomodar en la estructura terciaria y cuaternaria. La cristalografía de rayos X y la espectroscopía de resonancia magnética nuclear se utilizan para determinar las estructuras tridimensionales de las proteínas. El plegado y la estabilización de las proteínas globulares dependen de una diversidad de interacciones. Los agentes desnaturalizantes causan la desplegadura de las proteínas. Las estructuras de las proteínas globulares les permiten unirse selectiva y transitoriamente a otras moléculas. La miogloobina y la hemoglobina tienen curvas diferentes de asociación al oxígeno. La hemoglobina es una proteína alostérica. La anemia falciforme es una enfermedad molecular. CAPÍTULO V: Propiedades de las enzimas. Las enzimas reciben nombre y se clasifican de acuerdo a las reacciones que catalizan. Experimentos cinéticos revelan las propiedades generales de las enzimas. La ecuación de Michaelis-Menten es una ecuación de velocidad para la catálisis enzimática. Las constantes de velocidad indican la eficiencia catalítica de las enzimas. Los inhibidores reversibles se fijan a las enzimas mediante fuerzas no covalentes. Las mediciones cinéticas pueden determinar el orden de fijación de los sustratos y la liberación de los productos en las reacciones de multisustratos. Los inhibidores irreversibles modifican covalentemente a las enzimas. La mutagénesis sitio-dirigida se utiliza para producir enzimas modificadas. La quimiotripsina, como muchas proteasas, es sintetizada como un precursos inactivo. El análisis cristalográfico con rayos X ha revelado la base de la especificidad del sustrato de las serina proteasas. Las enzimas reguladoras son, normalmente, oligómeros. Se han propuesto dos modelos para describir la regulación alostérica. La aspartato transcarbamoilasa fue la primera enzima alostérica en ser caracterizada por completo. Algunas enzimas reguladoras experimentan modificación covalente. Los complejos de multienzimas y las enzimas multifuncionales han incrementado la eficiencia. CAPÍTULO VI: Mecanismos enzimáticos. Los mecanismos enzimáticos se describen con la terminología de la química. Los catalizadores estabiliza los estados de transición. Los aminoácidos polares forman los centros catalíticos de las enzimas. Casi todos los mecanismos enzimáticos de transferencia de grupos se efectúan por catálisis covalente. Las velocidades de las reacciones enzimáticas son afectadas por el ph. El límite superior para la catálisis es la velocidad de difusión. La unión de los reactantes desempeña el papel más importante en la catálisis enzimpatica. El efecto de la proximidad es un fenómeno antientropía. La fijación en extremo apretrada del sustrato a una enzima puede interferir con la catálisis. Los estados de transición se fijan firmemente a las enzimas. Los análogos de los estados de ransición son inhibidores potentes. Experimentos con RNAt sintetasa han demostrado el papel de los puentes de hidrógeno en la catálisis. Los mecanismos de las serina proteasas ilustran tanto las modalidades químicas como las de unión de la catálisis. CAPÍTULO VII: Coenzimas. Algunas coenzimas se derivan de metabolitos comunes. En los animales, muchas coenzimas se drivan de las vitaminas B. El pirofosfato de tiamina es un derivado de la vitamina b1. Eñ fosfato de piridoxal es un derivado de la vitamina b6. La biotina sirve como un grupo prostético para algunas carboxilasas.El tetrahidrofolato y la tetrahidrobiopterina son pterinas. La coenzima A es un derivado del ácido panototénico. La vitamina B12 y sus formas de coenzimas contienen cobalto. El ácido lipóico es un cofactor para algunas reacciones de acil-tranferencia. La ubiquinona es coenzima liposoluble. Algunos residuos de aminoácidos son modificados para formar grupos prostéticos. Las proteínas que transfieren grupos prostéticos. Las proteínas que transfieren grupos se pueden considerar coenzimas.CAPÍTULO VIII: Carbohidratos. Los monosacáridos se pueden clasificar como aldosas y cetosas. Las aldosas y las cetosas pueden formar hemiacetales cíclicas. Hay una variedad de derivados biológicamente importantes de los monosacáridos. Los disacáridos consisten en dos residuos de monosacáridos unidos por un enlace glucosídico. Los sacáridos pueden formar enlaces glucosídicos con agluconas. Los polisacáridos son polímeros largos de residuos de monosacáridos. Los heteropolisacáridos están distribuidos ampliamente en la naturaleza. Las glucoproteínas y los proteoglucanos son macromoléculas "híbridas". CAPÍTULO IX: Lípidos y membranas biológicas. CAPÍTULO X: Ácidos nucleicos. CAPÍTULO XI: Bioenergética: ATP y otros metabolitos ricos en energía. CAPÍTULO XII: Glucólisis. CAPÍTULO XIII: El ciclo del ácido cítrico. CAPÍTULO XIV: Fosforilación oxidante. CAPÍTULO XV: Metabolismo del glucógeno, gluconeogénesis y vía de las pentosa fosfatos. CAPÍTULO XVI: Fotosíntesis.CAPÍTULO XVII: Metabolismo de los lípidos. CAPÍTULO XVIII: Metabolismo de aminoácidos. CAPÍTULO XX: Replicación y reparación del DNA. CAPÍTULO XXI: Transcripción y procesamiento de RNA. CAPÍTULO XXII: Síntesis de proteínas. |
| Link: |
https://biblio.claeh.edu.uy/pmbClaeh/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=10 |
|  |
Inicio
QU 105 LIB 
Refinar búsqueda Consulta a fuentes externas
